{"id":11468,"date":"2016-04-07T16:51:17","date_gmt":"2016-04-07T14:51:17","guid":{"rendered":"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/?p=11468"},"modified":"2025-10-16T19:21:49","modified_gmt":"2025-10-16T17:21:49","slug":"amminoacidi-proteine-ed-enzimi","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/amminoacidi-proteine-ed-enzimi\/","title":{"rendered":"Amminoacidi, proteine ed enzimi"},"content":{"rendered":"
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Fonte: Wikipedia<\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

Gli amminoacidi sono biomolecole fondamentali che costituiscono le proteine. Gli aminoacidi sono formati da due gruppi funzionali: un gruppo amminico<\/strong> (-NH2<\/sub>) e un gruppo carbossilico <\/strong>(-COOH) legati ad un carbonio centrale detto carbonio \u03b1<\/strong>.
Al C\u03b1<\/sub> sono legati un idrogeno e un gruppo R<\/strong>, detto anche catena laterale <\/strong>o gruppo funzionale<\/strong>, caratteristico di ogni amminoacido e che ne determina le propriet\u00e0 chimico-fisiche.
Nell’amminoacido glicina<\/strong>, R \u00e8 un altro atomo di idrogeno, per cui il C\u03b1<\/sub> non \u00e8 un centro asimmetrico. In tutti gli altri amminoacidi, il C\u03b1<\/sub> \u00e8 legato a quattro gruppi diversi, per cui determina un centro chirale.
Sebbene possano esistere entrambi gli isomeri D- e L-, in natura tutti gli amminoacidi sono L-<\/strong> (ad eccezione di alcuni amminoacidi liberi non proteici, presenti nella parete batterica).<\/p>\n\n\n\n

PROPRIETA\u2019 FISICHE:<\/strong>
Gli amminoacidi sono solidi cristallini bianchi con caratteristiche fisiche paragonabili a quelle dei composti ionici, presentando punti di fusione elevati e scarsa solubilit\u00e0 nei solventi apolari. <\/strong><\/p>\n\n\n

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Zwitterione o ione dipolare<\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

PROPRIET\u00c0 ACIDO-BASICHE:
<\/strong>Dalla formula generale degli amminoacidi si nota immediatamente che i gruppi \u2013NH2<\/sub> e \u2013COOH possono ionizzarsi<\/strong> in risposta a variazioni di pH<\/strong> del mezzo acquoso.Il gruppo -NH2<\/sub> pu\u00f2 accettare un protone, mentre il gruppo \u2013COOH pu\u00f2 cederlo: questa caratteristica rende gli amminoacidi degli anfoliti<\/strong> o zwitterioni<\/strong>, cio\u00e8 ioni dipolari<\/strong> in grado di comportarsi sia come acidi che come basi.<\/p>\n\n\n\n

PUNTO ISOELETTRICO:
<\/strong>Esiste un pH a cui l\u2019amminoacido \u00e8 prevalentemente in forma di ione dipolare (la solubilit\u00e0 \u00e8 minima); questo valore del pH si chiama punto isoelettrico<\/strong> e non coincide col pH=7 perch\u00e9 le due funzioni amminica e carbossilica hanno costanti di ionizzazione diverse.
Il comportamento in soluzione varia a seconda della natura del gruppo R. In generale il punto isoelettrico degli amminoacidi che hanno solo una funzione basica ed una funzione acida \u00e8 intorno a 6, quello con due funzioni acide \u00e8 intorno a 3 e quello con due funzioni basiche \u00e8 intorno a 9.<\/p>\n\n\n

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Il termine punto isoelettrico deriva dal fatto che lo ione dipolare ha carica netta uguale a zero e se posto in un campo elettrico, non migra ne\u2019 verso l\u2019anodo, n\u00e9 verso il catodo.
A pH diverso dal punto isoelettrico ogni aminoacido avr\u00e0 carica netta positiva o negativa, perci\u00f2 migrer\u00e0 verso l\u2019anodo o verso il catodo, con una velocit\u00e0 che dipende anche dal suo peso molecolare. Questo principio \u00e8 alla base della tecnica separativa detta elettroforesi.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

PROPRIETA\u2019 CHIMICO-FISICHE:
<\/strong>Le propriet\u00e0 chimico-fisiche degli amminoacidi sono determinate dai loro gruppi R<\/strong>.
Esistono 20 amminoacidi<\/strong> comuni e alcuni amminoacidi rari che costituiscono le unit\u00e0 base delle proteine. Inoltre esistono oltre 150 amminoacidi non proteici<\/strong>, presenti soprattutto nelle piante<\/strong> e nei funghi<\/strong>.
Gli amminoacidi comuni a tutte le proteine sono classificati in base alle caratteristiche dei loro gruppi R: 9 apolari<\/strong> (idrofobici); 6 neutri<\/strong>; 3 a carica positiva<\/strong> (basici); 2 a carica negativa<\/strong> (acidi).
L\u2019organismo \u00e8 in grado di sintetizzare da s\u00e9 molti amminoacidi, ma non tutti. Esistono infatti 8 amminoacidi<\/strong> detti essenziali, perch\u00e9 devono essere introdotti con la dieta. Essi sono: fenilalanina<\/strong>, isoleucina<\/strong>, lisina<\/strong>, leucina<\/strong>, metionina<\/strong>, treonina<\/strong>, triptofano<\/strong> e valina<\/strong>.<\/p>\n\n\n

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LEGAME PEPTIDICO E PEPTIDI:
<\/strong>Due amminoacidi possono unirsi tra loro attraverso il legame ammidico detto legame peptidico<\/strong>, tra il gruppo \u2013NH2<\/sub> di un amminoacido e quello \u2013COOH dell’altro amminoacido, con liberazione di una molecola d’acqua (reazione di condensazione<\/strong>). L’unione di due amminoacidi genera un dipeptide<\/strong>. Pi\u00f9 amminoacidi uniti tra di loro generano un biopolimero detto polipetide<\/strong>.<\/p>\n\n\n\n

Per convenzione i polipeptidi si scrivono riportando a sinistra l\u2019amminoacido con la funzione amminica libera (amminoacido N-terminale), e a destra quello con la funzione carbossilica libera (amminoacido C-terminale).
Ci possono essere oligopeptidi<\/strong> quando sono presenti 15-20 residui di amminoacidi, polipeptidi<\/strong> 21-100 residui, macroproteine<\/strong> quando superano i 100 residui fino a migliaia di amminoacidi.<\/p>\n\n\n

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ORIGINE DELLE PROTEINE:
<\/strong>Le catene polipeptidiche possono ripiegarsi dando origine alle proteine<\/strong>, che sono quindi costituite da polimeri di amminoacidi<\/strong>. La differenza tra un polipeptide e una proteina propriamente detta, consiste nel fatto che la catena polipeptidica della proteina assume una particolare conformazione spaziale <\/strong>che le conferisce le sue caratteristiche funzionali <\/strong>(per esempio un enzima, un anticorpo, un recettore di membrana).
La struttura della proteina \u00e8 determinata dalla sua composizione amminoacidica<\/strong>. In particolare, la natura delle catene laterali R<\/strong> determina il ripiegamento dei diversi segmenti della catena secondo strutture precise.<\/p>\n\n\n\n

In una proteina si distinguono:<\/p>\n\n\n\n