{"id":13871,"date":"2018-07-04T13:01:05","date_gmt":"2018-07-04T11:01:05","guid":{"rendered":"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/?p=13871"},"modified":"2024-02-12T22:00:28","modified_gmt":"2024-02-12T21:00:28","slug":"classificazione-e-livelli-strutturali-di-una-proteina","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/classificazione-e-livelli-strutturali-di-una-proteina\/","title":{"rendered":"Classificazione e livelli strutturali di una proteina"},"content":{"rendered":"\n

Molto importante per le proteine \u00e8 la distinzione tra proteine semplici e proteine complesse o coniugate.
Le proteine coniugate<\/strong> sono tutte quelle proteine che oltre alla catena polipeptidica contengono dei gruppi di natura chimica diversi. La diversa natura chimica del gruppo prostetico<\/strong> (non proteico) che \u00e8 legato alla proteina ci permette di identificare varie classi di proteine come: lipoproteine, emoproteine (emoglobina, mioglobina, neuroglobina, citoglobina, ecc\u2026).<\/p>\n\n\n

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Esiste una relazione tra la sequenza amminoacidica e la funzione biologica, infatti proteine con funzione diversa hanno anche sequenza amminoacidica diversa. Migliaia di malattie genetiche dell\u2019uomo possono derivare dalla formazione di una proteina difettosa 1\/3 di queste a causa di un\u2019unica sostituzione amminoacidica. Questo ci fa capire l\u2019importanza dell\u2019esatto trasferimento di informazione dal DNA alla proteina, tenendo presente che ci sono malattie legate a mutazioni puntiformi in cui \u00e8 sostituito un unico nucleotide che corrisponde a un cambio amminoacidico che poi si trasforma in uno stato patologico pi\u00f9 o meno grave a seconda dei casi e della condizione di eterozigosi o omozigosi.
Inoltre proteine con funzioni simili ma prodotte da specie diverse hanno una sequenza simile: per esempio andando a sequenziare delle proteine che hanno funzioni simili in organismi che sono filogeneticamente anche molto distanti fra loro si trova l\u2019esatto allineamento degli amminoacidi di circa il 50% e soprattutto si ha una perfetta corrispondenza in quelle zone dette conservative della proteina che sono le zone pi\u00f9 importanti per la funzione della proteina in esame.
Infine la sequenza di una data proteina \u00e8 flessibile: circa il 20-30% delle proteine dell\u2019uomo sono polimorfiche<\/strong> cio\u00e8 hanno sequenze amminoacidiche variabili nelle popolazioni umane (si parla di polimorfismo). Spesso le proteine contengono nella loro sequenza delle regioni essenziali per la loro funzione mentre variazioni in altre regioni possono non modificare la funzione della sequenza amminoacidica.<\/p>\n\n\n

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Fonte: La scuola a modo mio<\/a><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

Per quanto riguarda la classificazione delle proteine si possono utilizzare vari criteri. Innanzitutto un criterio di classificazione \u00e8 quello che si basa sulla forma e le possiamo distinguere in fibrose e globulari.
Si tenga presente la stretta correlazione tra la struttura<\/strong> di una proteina e la sua funzione. Una proteina di tipo fibroso<\/strong> \u00e8 pi\u00f9 limitata come possibilit\u00e0 di funzionamento e la si pu\u00f2 immaginare come un bastoncello che non pu\u00f2 che svolgere una funzione di tipo strutturale. Ci sono molti esempi: il collagene, l\u2019elastina, la fibrina della seta, la cheratina, ecc… Mentre le proteine globulari<\/strong> sono come palline ed hanno a svariate funzioni; sono proteine globulari: enzimi, immunoglobuline e molecole di trasporto come l\u2019emoglobina.<\/p>\n\n\n\n

Le proteine possono essere classificate anche in base alla funzione biologica<\/strong> e quindi abbiamo enzimi (funzione catalitica), proteine di trasporto, deposito, regolatorie, contrattili, strutturali e tante altre.<\/p>\n\n\n\n

Un terzo tipo di classificazione poco utilizzato \u00e8 in base alla solubilit\u00e0<\/strong> in soluzioni idrosaline, quindi abbiamo le albumine, globuline e gli istoni, ad esempio, che hanno un livello di basicit\u00e0 crescente (H1, H2A, H2B, H3, H4).<\/p>\n\n\n\n

La proteina pu\u00f2 essere inoltre classificata in monomerica<\/strong> formata da una singola catena peptidica e multimerica<\/strong> pi\u00f9 di una. Nell\u2019ambito delle proteine multimeriche che sono molto rappresentate nelle nostre cellule perch\u00e9 il livello di complessit\u00e0 di molte proteine \u00e8 abbastanza elevata, costituite dall\u2019associazione di almeno due subunit\u00e0, rientra la sottoclasse di proteine oligomeriche<\/strong>, formate da un numero di sub unit\u00e0 tra 2 e 10. Un esempio di proteina oligomerica \u00e8 l\u2019emoglobina costituita da 4 subunit\u00e0 e quindi \u00e8 un tetramero. Poi abbiamo la distinzione tra omomultimero<\/strong> ed eteromultimero<\/strong> se sono uguali o diverse le sub unit\u00e0.<\/p>\n\n\n

Caricamento…<\/p><\/div>\r\n\r\n<\/div>\n\n\n

Livelli strutturali di una proteina<\/h2>\n\n\n\n

Ogni proteina \u00e8 caratterizzata da al massimo quattro livelli strutturali e almeno tre livelli strutturali, chiamati struttura primaria, secondaria e terziaria.<\/p>\n\n\n

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La struttura primaria<\/strong> \u00e8 quella pi\u00f9 importante della proteina da dove scaturiscono gli altri livelli strutturali. Rappresenta l\u2019ordine lineare degli amminoacidi che costituiscono lo scheletro peptidico. \u00c8 cos\u00ec importante l\u2019ordine con cui sono legati gli amminoacidi lungo la catena polipeptidica tanto che sono stati elaborati negli anni dei software di predizione della struttura delle proteine. Conoscendo soltanto l\u2019ordine e il tipo di amminoacidi che costituiscono lo scheletro polipeptidico si pu\u00f2 dedurre poi la conformazione nativa della proteina.
Variando la sequenza lineare con cui sono disposti gli amminoacidi di conseguenza varieranno anche gli altri livelli strutturali ecco perch\u00e9 \u00e8 cos\u00ec importante la corrispondenza DNA-proteina per l\u2019esatto svolgimento delle proteine. Quindi partendo dalla struttura primaria possiamo descrivere la struttura secondaria e poi quella terziaria e a volte c\u2019\u00e8 anche la struttura quaternaria.<\/p>\n\n\n\n

Con la struttura secondaria<\/strong> si intende il livello strutturale che descrive le cosiddette interazioni a piccolo raggio tra i vari amminoacidi. Si parla anche di conformazione locale in quanto viene descritta tramite operazioni di analisi della proteina fatta per brevi segmenti. Per esempio di una catena polipeptidica si analizzano la struttura che assume rispetto allo spazio dei primi dieci amminoacidi e poi dall\u2019undicesimo e cos\u00ec via e si vede come si riarrangiano nello spazio analizzando soprattutto le interazioni che si possono stabilire tra amminoacidi vicinali non troppo distanti fra loro, ecco perch\u00e9 si parla di conformazione locale della proteina.<\/p>\n\n\n\n

La struttura terziaria<\/strong> \u00e8 quel livello di struttura che prende in considerazione le interazioni ad ampio raggio. La struttura terziaria corrisponde alla struttura 3D della proteina ed \u00e8 la conformazione nativa ossia la conformazione con la quale funziona la proteina. Nel processo di folding delle proteine molto spesso succede che si stabiliscono interazoni anche fra il primo e l\u2019ultimo amminoacido, ecco perch\u00e9 si parla di interazioni fra amminoacidi molto distanti fra loro ad ampio raggio.
Per le proteine monomeriche ci fermiamo a questo livello strutturale.<\/p>\n\n\n

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La struttura quaternaria<\/strong> \u00e8 un livello presente solo per le proteine oligomeriche e multimeriche che sono formate dall\u2019associazione di pi\u00f9 sub unit\u00e0 proteiche. Infatti la definizione di struttura quaternaria \u00e8 quella che descrive le interazioni fra le varie sub unit\u00e0 che sono in tutti i casi di tipo debole cos\u00ec come le interazioni ad ampio raggio e piccolo raggio rispettivamente della struttura terziaria e secondaria (ponti idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di Van der Waals ecc\u2026) fa eccezione la formazione dei ponti disolfuro<\/strong>: durante l\u2019avvolgimento di una proteina possono trovarsi l\u2019uno di fronte all\u2019altro residui di cisteina, l\u2019amminoacido caratterizzato dalla presenza del gruppo tiolico, si forma quindi il ponte disolfuro che \u00e8 un legame covalente.<\/p>\n\n\n

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Acquista ora<\/a><\/strong><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n

Tra le interazioni deboli il legame di Van Der Waals<\/strong> ha un energia di legame di 0.4-4 kJ\/mol, i ponti a idrogeno<\/strong> 12-30 kJ\/mol. Si possono formare legami elettrostatici<\/strong> (ionici<\/strong>) se durante il processo della formazione della struttura nativa si trovano uno di fronte all\u2019altro o uno vicino all\u2019altro degli amminoacidi rispettivamente basici e acidi che con le loro catene laterali, come ad esempio la lisina carica positivamente e l\u2019aspartato carico negativamente, si viene a creare questa interazione elettrostatica. Mentre le interazioni idrofobiche<\/strong> sono quelle che si creano fra la porzione idrofobica di un amminoacido ed un altro come leucina e isoleucina che sono le pi\u00f9 forti, hanno energia poco inferiore a 40 kJ\/mol.
Molto importante, parlando delle interazioni deboli, l\u2019effetto cumulativo<\/strong>. Sebbene siano legami molto deboli, quindi occorre una quantit\u00e0 di energia abbastanza piccola per romperli, in realt\u00e0 dobbiamo fare la sommatoria di tutte le interazioni deboli che in unit\u00e0 di tempo si formano in una macromolecola, un\u2019energia molto grande, ecco perch\u00e9 \u00e8 molto stabile la conformazione nativa di una proteina ed \u00e8 abbastanza difficile denaturare una proteina.<\/p>\n\n\n\n

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Fonte: I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n

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