![\"\"](\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Cattura-33.png\")
<\/a><\/div>\n\n\nIl glicogeno<\/strong> \u00e8 un omopolisaccaride costituito da unit\u00e0 ripetute di glucosio. I legami tra i monomeri sono di tipo \u03b11\u21924, con ramificazioni ogni 8-12 unit\u00e0 legate al carbonio 6 del glucosio dal quale prendono origine (legami delle ramificazioni:\u00a0\u03b11\u21926). Questo polisaccaride si trova nel citosol delle cellule di muscolo e fegato, condensato in grossi granuli. Nei granuli si trovano legati al glicogeno gli enzimi necessari per la sintesi e la degradazione di quest’ultimo. Ogni ramificazione termina con un residuo non riducente, sono quindi molto numerose queste estremit\u00e0 in ogni molecola di glicogeno. Viceversa si incontra una sola estremit\u00e0 riducente per ogni molecola. Gli enzimi che degradano la macromolecola si attaccano alle numerose estremit\u00e0 non riducenti e agiscono simultaneamente, permettendo una veloce degradazione del glicogeno. La glicogenolisi \u00e8 la degradazione del glicogeno con produzione di glucosio 1-fosfato (G1P) che sar\u00e0 convertito in glucosio 6-fosfato (G6P). In questo processo entrano in gioco 3 enzimi:<\/p>\n\n\n\n L’enzima glicogeno fosforilasi rompe legami \u03b1 1\u21924 glicosidici tra due residui di glucosio situati all\u2019estremit\u00e0 non riducente di una catena. Rilascia come prodotto il glucosio 1-fosfato<\/strong>. Questa reazione \u00e8 detta fosforolitica <\/strong>poich\u00e9 il legame viene scisso da un fosfato inorganico (Pi<\/sub>). L\u2019enzima necessita del cofattore piridossal fosfato<\/strong> (PLP<\/strong>) che agisce da catalizzatore acido generale promuovendo l\u2019attacco da parte del Pi<\/sub> sul legame glicosidico.<\/p>\n\n\n\n Al PLP \u00e8 legato, mediante legame idrogeno un Pi<\/sub>. Questo enzima pu\u00f2 agire ripetutamente sulle estremit\u00e0 non riducenti fino a che non arriva a 4 monomeri di distanza da una ramificazione. A quel punto deve intervenire l\u2019enzima deramificante.<\/p>\n\n\n L\u2019enzima deramificante (oligo (\u03b11\u21926) (\u03b11\u21924) glucantrasferasi<\/strong>) catalizza il trasferimento della ramificazione sulla catena principale. Questo enzima ha quindi sia attivit\u00e0 trasferasica che glicosidica.<\/p>\n\n\n\n La successione degli eventi che portano alla formazione del G6P termina con la conversione del G1P in G6P, catalizzata dall\u2019enzima fosfoglucomutasi.<\/p>\n\n\n\n Questo enzima determina la conversione del G1P in G6P che pu\u00f2 essere defosforilato dalla glucosio-6 -fosfatasi <\/strong>e divenire glucosio libero. La glicogenosintesi avviene nelle cellule epatiche e muscolari. Richiede UDP-glucosio, un primer e 2 enzimi (glicogeno sintasi ed enzima ramificante).<\/p>\n\n\n\n Le reazioni di glicogenosintesi si servono di zuccheri legati a nucleotidi per 4 ragioni:<\/p>\n\n\n La prima reazione che avviene \u00e8 la conversione del glucosio in glucosio 6-fosfato grazie all\u2019enzima esochinasi<\/strong>. Il glucosio assunto durante i pasti viene prima convertito in lattato dagli eritrociti e poi convertito in glucosio 6-fosfato nel fegato.<\/p>\n\n\n\n La seconda reazione \u00e8 la conversione del glucosio 6-fosfato in glucosio 1-fosfato tramite l’enzima fosfoglucomutasi<\/strong>.<\/p>\n\n\n\n La terza reazione \u00e8 la formazione di UDP-glucosio. Per fare ci\u00f2 il glucosio 1-fosfato viene legato ad una molecola di UTP con formazione di UDP-glucosio e pirofosfato. La UDP-glucosio pirofosforilasi<\/strong> catalizza questa reazione. Il PPi<\/sub> che si forma viene rapidamente degradato dalla pirofosfatasi inorganica con formazione di 2 Pi<\/sub>.<\/p><\/p>\n\n\n La glicogeno sintasi catalizza l\u2019attacco di un UDP-glucosio ad un\u2019estremit\u00e0 non riducente di un primer<\/strong>, formando legami di tipo \u03b11\u21924. Questo enzima per\u00f2 non pu\u00f2 formare legami di tipi \u03b11\u21926, necessari per la costruzione di ramificazioni. Per adempire a questo compito interviene la amilo<\/strong> (\u03b11\u21924) (\u03b11\u21926) transglicosilasi <\/strong>anche detto glicosil-(4\u21926)-trasferasi che catalizza il trasferimento di un segmento terminale di 6 o 7 residui dall\u2019estremit\u00e0 non riducente di una catena lunga almeno 11 residui, al gruppo ossidrico sul C6 di un glucosio pi\u00f9 interno della stessa catena (o anche di un\u2019altra). Il primer pu\u00f2 essere:<\/p>\n\n\n\n La proteina glicogenina catalizza la formazione del primer, sul quale poi potr\u00e0 attaccarsi la glicogeno sintasi per continuare la sintesi del glicogeno. Il processo procede secondo le seguenti tappe:<\/p>\n\n\n\n La glicogenina rimane intrappolata all\u2019estremit\u00e0 riducente della catena di glicogeno.<\/p><\/p>\n\n\n Lo scopo della regolazione della glicogenosintesi e della glicogenolisi \u00e8 quella di evitare un ciclo futile, impedendo che procedano contemporaneamente.<\/p>\n\n\n Per quanto riguarda la glicogeno fosforilasi \u00e8 presente in due isoforme interconvertibili: glicogeno fosforilasi A<\/strong> (attiva, fosforilata) e B<\/strong> (meno attiva, defosforilata). Nel muscolo, quando l\u2019adrenalina<\/strong> si lega al proprio recettore, l\u2019adenil ciclasi inizia a produrre cAMP. Questo secondo messaggero attiva la PKA cAMP-dipendente che a sua volta andr\u00e0 a fosforilare la fosforilasi B chinasi<\/strong>. L\u2019alta concentrazione di ione calcio intracellulare (dovuta alla contrazione del muscolo) promuove ancora di pi\u00f9 la fosforilazione della fosforilasi B chinasi. Il Ca++<\/sup> si andr\u00e0 a legare alla fosforilasi B chinasi sulla calmodulina<\/strong> (subunit\u00e0 \u03b4 dell\u2019enzima). Nel fegato invece, la stessa cascata enzimatica \u00e8 attivata dal glucagone<\/strong>, in seguito ad una condizione di scarsit\u00e0 di glucosio ematico. Gli enzimi della cascata epatica sono isozimi che rispondono a regolazioni allosteriche differenti. Quando la concentrazione ematica di glucosio torna normale, il glucosio penetra nell\u2019epatocita e si lega alla fosforilasi A, fungendo da inibitore allosterico. Il legame col glucosio porta ad una modificazione conformazionale dell\u2019enzima che esporr\u00e0 i propri residui di serina fosforilati al PP1<\/sub>, per essere rimossi. La conseguenza finale quindi \u00e8 l\u2019inattivazione dell\u2019enzima<\/strong>.<\/p>\n\n\n\n La glicogeno fosforilasi quindi fa da \u201csensore\u201d per la concentrazione di glucosio e risponde adeguatamente alle variazioni.<\/p>\n\n\n\n Anche la glicogeno sintasi \u00e8 presente in due isoforme: A (attiva, defosforilata) e B (inattiva, fosforilata).<\/p>\n\n\n La glicogeno sintasi (GYS) pu\u00f2 essere fosforilata a livello di diversi residui da diversi enzimi. Tra questi il pi\u00f9 importante \u00e8 la glicogeno sintasi chinasi 3 <\/strong>(GSK3<\/strong>). Questo fosforila la GYS inattivandola (tranne se \u00e8 presente G6P). La GSK3 per\u00f2 pu\u00f2 agire solo dopo che la caseina chinasi II (CKII) ha fosforilato un\u2019altra serina.<\/p>\n\n\n\n Nel fegato poi la conversione della GYS-B nella sua forma attiva \u00e8 promossa dalla PP1. Questa rimuove i gruppi P dai residui di serina della GYS-B. Questo processo pu\u00f2 avvenire per\u00f2 solo se \u00e8 presente G6P legato ad un sito allosterico della GYS-B, in quanto lo zucchero espone i residui di serina fosforilati dell\u2019enzima.<\/p>\n\n\n\n La glicogeno sintasi si comporta come un sensore per G6P, al contrario della glicogeno fosforilasi che agisce da sensore per il glucosio.<\/p>\n\n\n L\u2019insulina \u00e8 un attivatore della glicogeno sintasi, attiva la sintesi del glicogeno, ed \u00e8 un inibitore della glicogeno fosforilasi, impedendo la demolizione di glicogeno. Il glucosio quindi entrer\u00e0 nel fegato attraverso GLUT2 scatenando il rilascio della glucochinasi dal nucleo. A questo punto l\u2019enzima convertir\u00e0 il Glu in G6P per fornire precursori alle glicogenogenesi.<\/p>\n\n\n\n In condizioni di digiuno viene rilasciato glucagone. Questo si lega ai suoi recettori portando all\u2019attivazione della PKA. Questa fosforila la fosforilasi chinasi<\/strong> (attivandola) e la glicogeno<\/strong> sintasi <\/strong>(inattivandola). La fosforilasi chinasi quindi andr\u00e0 ad attivare la glicogeno fosforilasi che demolir\u00e0 il glicogeno.<\/p>\n\n\n\n In una situazione di pericolo viene rilasciata adrenalina nel sangue. Questa attiva la PKA e fosforila la glicogeno fosforilasi chinasi<\/strong>, portando alla produzione di glucosio dal glicogeno. Lo ione Ca++<\/sup> \u00e8 un ulteriore stimolatore della glicogeno fosforilasi chinasi. Lo ione agisce ogni volta che avviene una contrazione muscolare, in maniera per\u00f2 pi\u00f9 blanda rispetto all\u2019adrenalina.<\/p>\n\n\n\n Ricapitolando, gli enzimi sono regolati allostericamente da:<\/p>\n\n\n\n La glicogeno fosforilasi epatica \u00e8 inibita dal Glu perch\u00e9 il compito del fegato \u00e8 produrre glucosio che viene esportato ai vari tessuti quando la glicemia \u00e8 bassa. Quindi se il glucosio \u00e8 presente nel fegato, derivato da altre fonti come la dieta, non c\u2019\u00e8 necessit\u00e0 di mobilizzare il glicogeno. Diversamente dall\u2019enzima muscolare, la fosforilasi epatica \u00e8 insensibile alla regolazione da AMP perch\u00e9 il fegato non subisce quei cambiamenti drammatici in carica energetica che si verificano invece nel muscolo in contrazione.<\/p>\n\n\n\n Fonte: I principi di biochimica di Lehninger.<\/a><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n Negli animali il glucosio in eccesso viene convertito in glicogeno per lo stoccaggio, nelle piante invece viene convertito in amido. Il glicogeno \u00e8 un omopolisaccaride costituito da unit\u00e0 ripetute di glucosio. I legami tra i monomeri sono di tipo \u03b11\u21924, con ramificazioni ogni 8-12 unit\u00e0 legate al carbonio 6 del glucosio dal quale prendono origine…<\/p>\n Continue reading Metabolismo del glicogeno: glicogenolisi e glicogenosintesi<\/span><\/a><\/p>\n","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"open","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"advgb_blocks_editor_width":"","advgb_blocks_columns_visual_guide":"","footnotes":""},"categories":[51],"tags":[2794,2795,3303,3563,3564,3565,3566,3567,3568,3569,5727,5961,7738],"class_list":["post-13931","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-chimica-organica","tag-enzima-deramificante","tag-enzima-ramificante","tag-fosfoglucomutasi","tag-glicogenina","tag-glicogeno","tag-glicogeno-fosforilasi","tag-glicogeno-sintasi","tag-glicogeno-sintesi","tag-glicogenolisi","tag-glicogenosintesi","tag-piridossal-fosfato","tag-primer","tag-udp-glucosio","entry"],"author_meta":{"display_name":"Raffo Coco","author_link":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/author\/raffo\/"},"featured_img":null,"coauthors":[],"tax_additional":{"categories":{"linked":["Chimica Organica<\/a>"],"unlinked":["Chimica Organica<\/span>"]},"tags":{"linked":["enzima deramificante<\/a>","enzima ramificante<\/a>","fosfoglucomutasi<\/a>","glicogenina<\/a>","glicogeno<\/a>","glicogeno fosforilasi<\/a>","glicogeno sintasi<\/a>","glicogeno sintesi<\/a>","glicogenolisi<\/a>","glicogenosintesi<\/a>","piridossal fosfato<\/a>","primer<\/a>","UDP-glucosio<\/a>"],"unlinked":["enzima deramificante<\/span>","enzima ramificante<\/span>","fosfoglucomutasi<\/span>","glicogenina<\/span>","glicogeno<\/span>","glicogeno fosforilasi<\/span>","glicogeno sintasi<\/span>","glicogeno sintesi<\/span>","glicogenolisi<\/span>","glicogenosintesi<\/span>","piridossal fosfato<\/span>","primer<\/span>","UDP-glucosio<\/span>"]}},"comment_count":"0","relative_dates":{"created":"Pubblicato 8 anni fa","modified":"Aggiornato 2 anni fa"},"absolute_dates":{"created":"Pubblicato il 06\/07\/2018","modified":"Aggiornato il 10\/02\/2024"},"absolute_dates_time":{"created":"Pubblicato il 06\/07\/2018 17:49","modified":"Aggiornato il 10\/02\/2024 16:05"},"featured_img_caption":"","series_order":"","_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/13931","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/users\/4"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=13931"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/13931\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=13931"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=13931"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=13931"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}
Le riserve di glicogeno epatico sono utilizzate per assicurare il mantenimento della concentrazione di glucosio ematico tra un pasto e l\u2019altro e, comunque, per un intervallo di tempo non superiore alle 12-18 ore. Il glicogeno muscolare, invece, si esaurisce in meno di un\u2019ora durante un\u2019intensa attivit\u00e0.<\/p><\/p>\n\n\n![\"\"](\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/81jCfYTxgML._SX3000_.jpg\")
<\/a><\/div>\n\n\n<\/span>GLICOGENOLISI<\/span><\/h2>\n\n\n\n
\n
<\/span>Glicogeno fosforilasi<\/span><\/h3>\n\n\n\n
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<\/a><\/div>\n\n\n<\/span>Enzima deramificante<\/span><\/h3>\n\n\n
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<\/a>
Il legame \u03b11\u21926 che trattiene l\u2019ultima molecola di glucosio dell\u2019ex ramificazione viene idrolizzato, con liberazione di glucosio libero.<\/p>\n\n\n\n<\/span>Fosfoglucomutasi<\/span><\/h3>\n\n\n\n
Quest\u2019ultimo enzima \u00e8 presente solo nelle cellule di fegato e rene, il cui sito attivo \u00e8 rivolto verso il lume del reticolo endoplasmatico per essere poi immenso nel torrente ematico.<\/p>\n\n\n![\"\"](\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/meccanismo-fosfoglucomutasi-e1530889020746.jpg\")
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<\/a><\/div>\n\n\n<\/span>GLICOGENOSINTESI<\/span><\/h2>\n\n\n\n
<\/span>Sintesi UDP-glucosio (uridina difosfoglucosio)<\/span><\/h3>\n\n\n\n
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<\/a>\n
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<\/a><\/div>\n\n\n<\/span>Glicogeno sintasi<\/span><\/h3>\n\n\n\n
Le ramificazioni servono per permettere la formazione di pi\u00f9 estremit\u00e0 non riducenti (che implica pi\u00f9 punti di attacco per glicogeno sintasi\/fosforilasi), nonch\u00e9 anche ad aumentare l\u2019interazione col solvente acquoso.<\/p>\n\n\n![\"\"](\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/glicogeno-sintasi.png\")
<\/a>![\"\"](\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/sintesi-del-primer-tramite-glicogenina.jpg\")
<\/a>\n
\n
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<\/a><\/div>\n\n\n<\/span>REGOLAZIONE COORDINATA DELLA SINTESI E DEMOLIZIONE DI GLICOGENO<\/span><\/h2>\n\n\n\n
![\"\"](\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/regolazione-glicogeno-fosforilasi.jpg\")
<\/a>
L\u2019enzima fosforilasi B chinasi<\/strong> \u00e8 responsabile della fosforilazione di una specifica serina della fosforilasi B per trasformarla in A. Questo enzima \u00e8 stimolato dagli ormoni adrenalina (nel muscolo) e glucagone (nel fegato).<\/p>\n\n\n\n
Questa chinasi andr\u00e0 a catalizzare la fosforilazione della glicogeno fosforilasi B per trasformarla nella sua forma pi\u00f9 attiva, la A. Quest\u2019ultima poi provveder\u00e0 alla degradazione del glicogeno per ottenere glucosio.
In seguito all\u2019intenso sforzo muscolare ci sar\u00e0 una alta concentrazione di AMP<\/strong> che fa da attivatore allosterico della glicogeno fosforilasi. Questo processo avviene quando il muscolo \u00e8 in contrazione, in particolare durante il riflesso combatti o fuggi.
Nel muscolo a riposo la fosforilasi A fosfatasi<\/strong> (fosfoproteina fosfatasi 1, PP1) rimuove i gruppi P dalla fosforilasi A, convertendola nella sua forma meno attiva, B.<\/p>\n\n\n![\"\"](\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/a817c61d-d9c1-49ca-aaf6-9232dd5759ae.jpg\")
<\/a><\/div>\n\n\n![\"\"](\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/regolazione-glicogeno-sintasi.jpg\")
<\/a>![\"\"](\"http:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2018\/07\/regolazione-in-base-alla-concentrazione-di-glucosio.png\")
<\/a>\n
\n
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