{"id":25638,"date":"2025-11-09T17:03:25","date_gmt":"2025-11-09T16:03:25","guid":{"rendered":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/?p=25638"},"modified":"2025-11-09T17:18:10","modified_gmt":"2025-11-09T16:18:10","slug":"struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/","title":{"rendered":"Struttura, classificazione e catabolismo delle proteine e degli amminoacidi"},"content":{"rendered":"<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"1536\" height=\"1024\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Amminoacidi-e-proteine.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-25640\" style=\"width:327px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Amminoacidi-e-proteine.png 1536w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Amminoacidi-e-proteine-300x200.png 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Amminoacidi-e-proteine-1024x683.png 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Amminoacidi-e-proteine-768x512.png 768w\" sizes=\"auto, (max-width: 1536px) 100vw, 1536px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Le <strong>proteine <\/strong>sono le macromolecole biologiche pi\u00f9 abbondanti, presenti in ogni cellula e in ogni compartimento cellulare. Esse non rappresentano semplicemente una componente strutturale, ma costituiscono lo strumento molecolare attraverso il quale si esprime l&#8217;informazione genetica.<\/p>\n\n\n\n<p>La loro diversit\u00e0 funzionale \u00e8 immensa: agiscono come <strong>catalizzatori <\/strong>(enzimi), <strong>regolatori <\/strong>(ormoni), <strong>elementi di difesa<\/strong> (anticorpi) e componenti strutturali. <\/p>\n\n\n\n<p>Il concetto fondamentale alla base di questa complessit\u00e0 \u00e8 che la vasta gamma di funzioni proteiche deriva dalla combinazione di sole 20 subunit\u00e0 monomeriche standard: gli <strong>amminoacidi<\/strong>. Partendo da questi precursori relativamente semplici, gli organismi viventi sono in grado di assemblare un numero straordinariamente elevato di proteine distinte, ognuna con propriet\u00e0 e attivit\u00e0 biologiche uniche.<\/p>\n\n\n\n<p>Per comprendere appieno come una sequenza lineare di monomeri possa generare tale complessit\u00e0 funzionale, \u00e8 necessario esaminare in dettaglio le caratteristiche chimiche, strutturali e nutrizionali di questi mattoni fondamentali.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience2394638112\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><div data-id='24174' class='amazon-auto-links aal-js-loading'><p class='now-loading-placeholder'>Caricamento&#8230;.<\/p><\/div><\/div>\n\n\n<div id=\"ez-toc-container\" class=\"ez-toc-v2_0_83 counter-hierarchy ez-toc-counter ez-toc-custom ez-toc-container-direction\">\n<div class=\"ez-toc-title-container\">\n<p class=\"ez-toc-title ez-toc-toggle\" style=\"cursor:pointer\">Indice<\/p>\n<span class=\"ez-toc-title-toggle\"><a href=\"#\" class=\"ez-toc-pull-right ez-toc-btn ez-toc-btn-xs ez-toc-btn-default ez-toc-toggle\" aria-label=\"Toggle Table of Content\"><span class=\"ez-toc-js-icon-con\"><span class=\"\"><span class=\"eztoc-hide\" style=\"display:none;\">Toggle<\/span><span class=\"ez-toc-icon-toggle-span\"><svg style=\"fill: #222222;color:#222222\" xmlns=\"http:\/\/www.w3.org\/2000\/svg\" class=\"list-377408\" width=\"20px\" height=\"20px\" viewBox=\"0 0 24 24\" fill=\"none\"><path d=\"M6 6H4v2h2V6zm14 0H8v2h12V6zM4 11h2v2H4v-2zm16 0H8v2h12v-2zM4 16h2v2H4v-2zm16 0H8v2h12v-2z\" fill=\"currentColor\"><\/path><\/svg><svg style=\"fill: #222222;color:#222222\" class=\"arrow-unsorted-368013\" xmlns=\"http:\/\/www.w3.org\/2000\/svg\" width=\"10px\" height=\"10px\" viewBox=\"0 0 24 24\" version=\"1.2\" baseProfile=\"tiny\"><path d=\"M18.2 9.3l-6.2-6.3-6.2 6.3c-.2.2-.3.4-.3.7s.1.5.3.7c.2.2.4.3.7.3h11c.3 0 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href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Larchitettura_delle_proteine\" >L&#8217;architettura delle proteine<\/a><ul class='ez-toc-list-level-3' ><li class='ez-toc-heading-level-3'><a class=\"ez-toc-link ez-toc-heading-4\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Struttura_primaria\" >Struttura primaria<\/a><\/li><li class='ez-toc-page-1 ez-toc-heading-level-3'><a class=\"ez-toc-link ez-toc-heading-5\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Struttura_secondaria\" >Struttura secondaria<\/a><\/li><li class='ez-toc-page-1 ez-toc-heading-level-3'><a class=\"ez-toc-link ez-toc-heading-6\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Struttura_terziaria\" >Struttura terziaria<\/a><\/li><li class='ez-toc-page-1 ez-toc-heading-level-3'><a class=\"ez-toc-link ez-toc-heading-7\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Struttura_quaternaria\" >Struttura quaternaria<\/a><\/li><\/ul><\/li><li class='ez-toc-page-1 ez-toc-heading-level-2'><a class=\"ez-toc-link ez-toc-heading-8\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Catabolismo_delle_proteine_e_degli_amminoacidi\" >Catabolismo delle proteine e degli amminoacidi<\/a><\/li><li class='ez-toc-page-1 ez-toc-heading-level-2'><a class=\"ez-toc-link ez-toc-heading-9\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Destino_metabolico_dei_prodotti_del_catabolismo\" >Destino metabolico dei prodotti del catabolismo<\/a><\/li><li class='ez-toc-page-1 ez-toc-heading-level-2'><a class=\"ez-toc-link ez-toc-heading-10\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/#Il_ciclo_dellurea\" >Il ciclo dell&#8217;urea<\/a><\/li><\/ul><\/nav><\/div>\n<h2 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Gli_amminoacidi\"><\/span>Gli amminoacidi<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h2>\n\n\n\n<p>Gli amminoacidi rappresentano le unit\u00e0 costitutive da cui vengono assemblate tutte le proteine. <\/p>\n\n\n\n<p>Tutti i 20 amminoacidi standard che compongono le proteine sono <strong>\u03b1-amminoacidi<\/strong>. La loro struttura generale \u00e8 caratterizzata da un atomo di carbonio centrale, detto carbonio \u03b1, a cui sono legati quattro gruppi distinti:<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"1024\" height=\"1105\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Schema-aminoacido.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-25642\" style=\"width:279px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Schema-aminoacido.png 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Schema-aminoacido-278x300.png 278w\" sizes=\"auto, (max-width: 1024px) 100vw, 1024px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<ol class=\"wp-block-list\">\n<li>un <strong>gruppo carbossilico<\/strong> (-COOH);<\/li>\n\n\n\n<li>un <strong>gruppo amminico<\/strong> (-NH\u2082);<\/li>\n\n\n\n<li>un atomo di <strong>idrogeno<\/strong> (-H);<\/li>\n\n\n\n<li>una <strong>catena laterale<\/strong> (o gruppo R).<\/li>\n<\/ol>\n\n\n\n<p>\u00c8 proprio la catena laterale a differenziare un amminoacido dall&#8217;altro, conferendogli propriet\u00e0 uniche in termini di dimensioni, carica e solubilit\u00e0 in acqua, che influenzeranno il ripiegamento e la funzione della proteina finale.<\/p>\n\n\n\n<p>Poich\u00e9 il carbonio \u03b1 \u00e8 legato a quattro gruppi diversi, esso \u00e8 un centro chirale. Fa eccezione la <strong>glicina<\/strong>, in cui il gruppo R \u00e8 un altro atomo di idrogeno. Questa caratteristica conferisce agli amminoacidi la capacit\u00e0 di esistere in due forme speculari non sovrapponibili, definite <strong>enantiomeri<\/strong>, classificate secondo il sistema di configurazione assoluta D e L. \u00c8 di fondamentale importanza biologica sottolineare che <strong>tutti i 20 amminoacidi proteinogenici standard sono L-stereoisomeri<\/strong>.<\/p>\n\n\n\n<h3 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Classificazione_degli_amminoacidi\"><\/span>Classificazione degli amminoacidi<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h3>\n\n\n\n<p>Dal punto di vista nutrizionale, gli amminoacidi vengono suddivisi in tre categorie principali, in base alla capacit\u00e0 dell&#8217;organismo di sintetizzarli autonomamente per far fronte al proprio fabbisogno.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience3299980426\" style=\"margin-top: 15px;margin-left: 15px;float: right;\"><div style=\"\r\n  width: 200px;\r\n  margin: 0 auto;\r\n  text-align: center;\r\n\">\r\n<div data-id='24153' class='amazon-auto-links aal-js-loading'><p class='now-loading-placeholder'>Caricamento&#8230;<\/p><\/div><\/div><\/div>\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li><strong><span style=\"text-decoration: underline;\">Amminoacidi essenziali<\/span><\/strong><br>Sono definiti &#8220;essenziali&#8221; quegli amminoacidi che l&#8217;organismo non \u00e8 in grado di sintetizzare <em>de novo<\/em>. Di conseguenza, \u00e8 imperativo che vengano introdotti attraverso la dieta. Questi includono:\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li>lisina;<\/li>\n\n\n\n<li>leucina;<\/li>\n\n\n\n<li>isoleucina;<\/li>\n\n\n\n<li>metionina;<\/li>\n\n\n\n<li>fenilalanina;<\/li>\n\n\n\n<li>treonina;<\/li>\n\n\n\n<li>triptofano;<\/li>\n\n\n\n<li>valina.<\/li>\n<\/ul>\n<\/li>\n\n\n\n<li><strong><span style=\"text-decoration: underline;\">Amminoacidi semi-essenziali<\/span><\/strong><br>Questa categoria include amminoacidi che l&#8217;organismo pu\u00f2 sintetizzare, ma la cui produzione endogena potrebbe non essere sufficiente a coprire il fabbisogno in particolari condizioni fisiologiche. L&#8217;<strong>istidina<\/strong> \u00e8 un esempio emblematico: risulta essenziale durante l&#8217;accrescimento nei bambini e in gravidanza, ma non nell&#8217;adulto sano.<br>Questa categoria, la cui composizione non \u00e8 univoca in letteratura, include anche altri amminoacidi come l&#8217;<strong>arginina<\/strong>, la <strong>cisteina <\/strong>e la <strong>glutammina<\/strong>, che diventano condizionatamente essenziali in specifiche circostanze fisiologiche o patologiche.<\/li>\n\n\n\n<li><span style=\"text-decoration: underline;\"><strong>Amminoacidi non essenziali<\/strong><br><\/span>Comprendono tutti gli amminoacidi che l&#8217;organismo \u00e8 in grado di biosintetizzare in quantit\u00e0 adeguate a partire da altri precursori.<\/li>\n<\/ul>\n\n\n<div id=\"bmscience2925587804\" style=\"margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><script async src=\"\/\/pagead2.googlesyndication.com\/pagead\/js\/adsbygoogle.js?client=ca-pub-3495866718878812\" crossorigin=\"anonymous\"><\/script><ins class=\"adsbygoogle\" style=\"display:block;\" data-ad-client=\"ca-pub-3495866718878812\" \ndata-ad-slot=\"4682122636\" \ndata-ad-format=\"auto\" data-full-width-responsive=\"true\"><\/ins>\n<script> \n(adsbygoogle = window.adsbygoogle || []).push({}); \n<\/script>\n<\/div>\n\n\n<h2 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Larchitettura_delle_proteine\"><\/span>L&#8217;architettura delle proteine<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h2>\n\n\n\n<p>La funzione biologica di una proteina \u00e8 intrinsecamente legata alla sua sofisticata e precisa struttura tridimensionale. Questa conformazione non \u00e8 casuale, ma \u00e8 il risultato di una gerarchia organizzativa, convenzionalmente suddivisa in quattro livelli. Ogni livello si costruisce su quello precedente, culminando in una forma finale che determina l&#8217;attivit\u00e0 specifica della molecola.<\/p>\n\n\n\n<h3 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Struttura_primaria\"><\/span>Struttura primaria<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h3>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-large is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"1024\" height=\"384\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-primaria-1024x384.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-25643\" style=\"width:292px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-primaria-1024x384.png 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-primaria-300x113.png 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-primaria.png 1536w\" sizes=\"auto, (max-width: 1024px) 100vw, 1024px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>La <strong>struttura primaria<\/strong> \u00e8 la sequenza lineare dei residui amminoacidici uniti covalentemente da <strong>legami peptidici<\/strong>. Questa sequenza, determinata dall&#8217;informazione genetica, rappresenta il progetto fondamentale della proteina. Essa non solo definisce l&#8217;identit\u00e0 della molecola, ma condiziona in modo assoluto tutti i livelli superiori di organizzazione, poich\u00e9 le interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi guideranno l&#8217;intero processo di ripiegamento.<\/p>\n\n\n\n<h3 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Struttura_secondaria\"><\/span>Struttura secondaria<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h3>\n\n\n\n<p>La <strong>struttura secondaria<\/strong> descrive i ripiegamenti locali e regolari dello scheletro polipeptidico, stabilizzati dalla formazione di <strong>legami a idrogeno<\/strong> tra i gruppi amminici (-NH) e carbonilici (-CO) di residui amminoacidici non adiacenti. Le due conformazioni pi\u00f9 comuni sono:<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"921\" height=\"960\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/struttura-secondaria.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-25644\" style=\"width:259px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/struttura-secondaria.png 921w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/struttura-secondaria-288x300.png 288w\" sizes=\"auto, (max-width: 921px) 100vw, 921px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li><strong>\u03b1-elica:<\/strong> la catena polipeptidica si avvolge a spirale, creando una struttura elicoidale rigida stabilizzata da legami a idrogeno che si formano <strong>tra residui della stessa catena<\/strong>. Questa conformazione \u00e8 caratteristica di molte proteine fibrose ed elastiche, come le <strong>\u03b1-cheratine<\/strong> presenti in capelli, lana e pelle;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>\u03b2-foglietto:<\/strong> la struttura \u00e8 formata da due o pi\u00f9 catene polipeptidiche quasi completamente estese, disposte l&#8217;una accanto all&#8217;altra. Le catene sono unite da legami a idrogeno <strong>tra catene polipeptidiche adiacenti (legami inter-catena)<\/strong>, conferendo alla struttura flessibilit\u00e0 ma non elasticit\u00e0. Un esempio classico \u00e8 la <strong>fibroina<\/strong>, la proteina principale della seta.<\/li>\n<\/ul>\n\n\n\n<h3 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Struttura_terziaria\"><\/span>Struttura terziaria<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h3>\n\n\n\n<p>La <strong>struttura terziaria<\/strong> rappresenta il ripiegamento complessivo tridimensionale di una singola catena polipeptidica. \u00c8 questa conformazione <strong>globulare <\/strong>o <strong>fibrosa <\/strong>che conferisce alla proteina la sua funzione biologica. La struttura \u00e8 stabilizzata da quattro principali tipi di interazioni tra le catene laterali (gruppi R) degli amminoacidi:<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"1024\" height=\"1035\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-terziaria.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-25645\" style=\"width:231px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-terziaria.png 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-terziaria-297x300.png 297w\" sizes=\"auto, (max-width: 1024px) 100vw, 1024px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<ol class=\"wp-block-list\">\n<li><strong>interazioni idrofobe\/idrofile:<\/strong> le catene laterali apolari tendono a raggrupparsi all&#8217;interno della proteina per evitare il contatto con l&#8217;acqua, mentre quelle polari si espongono sulla superficie;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>attrazioni ioniche:<\/strong> legami tra gruppi R con carica opposta;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>legami a idrogeno:<\/strong> tra catene laterali polari;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>ponti disolfuro:<\/strong> legami covalenti forti che si formano tra i gruppi sulfidrilici di due residui di cisteina.<\/li>\n<\/ol>\n\n\n\n<p>In base alla loro struttura terziaria, le proteine vengono classificate morfologicamente in <strong>globulari<\/strong> (compatte, solubili) e <strong>fibrose<\/strong> (allungate, insolubili, con ruolo strutturale).<\/p>\n\n\n\n<h3 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Struttura_quaternaria\"><\/span>Struttura quaternaria<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h3>\n\n\n\n<p>La <strong>struttura quaternaria<\/strong> si osserva solo nelle proteine costituite dall&#8217;associazione di due o pi\u00f9 catene polipeptidiche, chiamate subunit\u00e0, ciascuna con la propria struttura terziaria. L&#8217;assemblaggio \u00e8 mantenuto da interazioni sia deboli che forti:<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"888\" height=\"812\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-quaternaria.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-25646\" style=\"width:218px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-quaternaria.png 888w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Struttura-quaternaria-300x274.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 888px) 100vw, 888px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li><strong>esempio di proteina globulare:<\/strong> l&#8217;<strong>emoglobina<\/strong>, la proteina che trasporta l&#8217;ossigeno nel sangue, \u00e8 un tetramero di 574 amminoacidi totali, organizzati in quattro subunit\u00e0: due catene alfa e due catene beta. L&#8217;emoglobina fetale, che ha una maggiore affinit\u00e0 per l&#8217;ossigeno, \u00e8 anch&#8217;essa un tetramero ma composto da due catene alfa e due catene gamma.<\/li>\n\n\n\n<li><strong>esempio di proteina fibrosa:<\/strong> il <strong>collagene<\/strong>, la proteina pi\u00f9 abbondante nei tessuti connettivi, \u00e8 formato da tre catene polipeptidiche avvolte l&#8217;una sull&#8217;altra a formare una tripla elica, che conferisce eccezionale resistenza meccanica ai tessuti.<\/li>\n<\/ul>\n\n\n<div id=\"bmscience74948231\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4n3hOt1\" target=\"_blank\" aria-label=\"9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323-scaled.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323-scaled.jpg 2560w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323-300x65.jpg 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323-1024x221.jpg 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323-768x166.jpg 768w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323-1536x332.jpg 1536w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/9b0b9447-4770-4713-8589-c51ab09f1323-2048x443.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2560px) 100vw, 2560px\" width=\"2560\" height=\"553\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h2 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Catabolismo_delle_proteine_e_degli_amminoacidi\"><\/span>Catabolismo delle proteine e degli amminoacidi<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h2>\n\n\n\n<p>Il catabolismo proteico \u00e8 il processo attraverso cui le proteine, sia quelle introdotte con la dieta sia quelle endogene, vengono degradate nei loro amminoacidi costituenti. A differenza di glucidi e lipidi, per gli amminoacidi non esistono forme di deposito dedicate; pertanto, ogni molecola in eccesso rispetto alle immediate necessit\u00e0 biosintetiche deve essere catabolizzata.<\/p>\n\n\n\n<p>Negli animali, gli amminoacidi subiscono una degradazione ossidativa in tre principali situazioni metaboliche:<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience977541423\" style=\"margin-top: 15px;margin-left: 15px;float: right;\"><div style=\"\r\n  width: 200px;\r\n  margin: 0 auto;\r\n  text-align: center;\r\n\">\r\n<div data-id='24174' class='amazon-auto-links aal-js-loading'><p class='now-loading-placeholder'>Caricamento&#8230;.<\/p><\/div><\/div><\/div>\n\n\n<ol class=\"wp-block-list\">\n<li>durante il normale turnover delle proteine cellulari;<\/li>\n\n\n\n<li>in caso di una dieta eccessivamente ricca di proteine, quando gli amminoacidi superano il fabbisogno per la sintesi proteica;<\/li>\n\n\n\n<li>durante il digiuno o in condizioni patologiche come il diabete, quando i carboidrati non sono disponibili e le proteine corporee vengono utilizzate come fonte energetica.<\/li>\n<\/ol>\n\n\n\n<p>Il processo di degradazione delle proteine alimentari inizia nello stomaco e si completa nell&#8217;intestino tenue.<\/p>\n\n\n\n<p><strong>Nello stomaco<\/strong> l&#8217;ingresso di cibo stimola la secrezione dell&#8217;ormone <strong>gastrina<\/strong>, che a sua volta induce la produzione di <strong>acido cloridrico (HCl)<\/strong> e <strong>pepsinogeno<\/strong>. L&#8217;ambiente fortemente acido creato dall&#8217;HCl denatura le proteine globulari, &#8220;srotolandole&#8221; e rendendole pi\u00f9 accessibili agli enzimi. L&#8217;HCl attiva anche il pepsinogeno, che si converte nella sua forma attiva, la <strong>pepsina<\/strong>, tramite un processo di autodigestione catalizzato dal pH acido, iniziando a idrolizzare i legami peptidici.<\/p>\n\n\n\n<p><strong>Nell&#8217;intestino tenue<\/strong> i peptidi pi\u00f9 piccoli prodotti nello stomaco passano nell&#8217;intestino, dove la digestione prosegue ad opera di enzimi pancreatici. Questi enzimi vengono secreti dal pancreas come zimogeni inattivi (<strong>tripsinogeno <\/strong>e <strong>chimotripsinogeno<\/strong>) e attivati nel lume intestinale dall&#8217;azione di <strong>enteropeptidasi<\/strong>. La <strong>tripsina<\/strong> e la <strong>chimotripsina<\/strong> attive hanno specificit\u00e0 diverse:<\/p>\n\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li>la <strong>tripsina<\/strong> idrolizza i legami peptidici in cui il gruppo carbonilico \u00e8 fornito da lisina (Lys) o arginina (Arg);<\/li>\n\n\n\n<li>la <strong>chimotripsina<\/strong> agisce sui legami in cui il gruppo carbonilico appartiene a fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) o triptofano (Trp).<\/li>\n<\/ul>\n\n\n\n<p>La degradazione \u00e8 infine completata da <strong>amminopeptidasi<\/strong> e <strong>carbossipeptidasi<\/strong>, che rimuovono gli amminoacidi uno alla volta dalle estremit\u00e0 dei peptidi. La digeribilit\u00e0 varia: le proteine animali (globulari) sono quasi completamente degradate, mentre molte proteine vegetali sono digerite in modo incompleto a causa della presenza di un involucro di cellulosa non digeribile.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience1739567460\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4oEoTiW\" target=\"_blank\" aria-label=\"9149HesJz0L._SX3000_\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/12\/9149HesJz0L._SX3000_-scaled-e1765126382117.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/12\/9149HesJz0L._SX3000_-scaled-e1765126382117.jpg 2185w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/12\/9149HesJz0L._SX3000_-scaled-e1765126382117-300x60.jpg 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/12\/9149HesJz0L._SX3000_-scaled-e1765126382117-1024x204.jpg 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/12\/9149HesJz0L._SX3000_-scaled-e1765126382117-768x153.jpg 768w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/12\/9149HesJz0L._SX3000_-scaled-e1765126382117-1536x306.jpg 1536w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/12\/9149HesJz0L._SX3000_-scaled-e1765126382117-2048x408.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2185px) 100vw, 2185px\" width=\"2185\" height=\"435\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<p>Una volta assorbiti, gli amminoacidi liberi entrano nel circolo metabolico. La tappa fondamentale della loro degradazione \u00e8 la separazione del <strong>gruppo amminico (-NH\u2082)<\/strong> dallo <strong>scheletro carbonioso<\/strong>. Questo processo avviene principalmente tramite una reazione di <strong><span style=\"text-decoration: underline;\">transaminazione<\/span><\/strong>.<\/p>\n\n\n\n<p>La transaminazione \u00e8 il trasferimento del gruppo amminico da un amminoacido a un chetoacido, catalizzato da enzimi chiamati <strong>amminotransferasi<\/strong> (o transaminasi). Questa reazione reversibile richiede la presenza di un coenzima essenziale, il <strong>piridossalfosfato (PLP)<\/strong>, la forma attiva della vitamina B6.<\/p>\n\n\n\n<p>Nella maggior parte di queste reazioni, il principale accettore del gruppo amminico \u00e8 l&#8217;<strong>\u03b1-chetoglutarato<\/strong>, che viene cos\u00ec convertito in glutammato. Due delle transaminasi epatiche pi\u00f9 importanti sono:<\/p>\n\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li><strong><span style=\"text-decoration: underline;\">aspartato amminotransferasi (AST o GOT)<\/span>:<\/strong> <code>Aspartato + \u03b1-chetoglutarato \u21cc Ossalacetato + Glutammato<\/code><\/li>\n<\/ul>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"aligncenter size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"777\" height=\"341\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GOT.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-25648\" style=\"width:488px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GOT.jpg 777w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GOT-300x132.jpg 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GOT-768x337.jpg 768w\" sizes=\"auto, (max-width: 777px) 100vw, 777px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li><strong><span style=\"text-decoration: underline;\">alanina amminotransferasi (ALT o GPT)<\/span>:<\/strong> <code>Alanina + \u03b1-chetoglutarato \u21cc Piruvato + Glutammato<\/code><\/li>\n<\/ul>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"aligncenter size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"785\" height=\"327\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GPT.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-25649\" style=\"width:509px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GPT.jpg 785w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GPT-300x125.jpg 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Transaminasi-GPT-768x320.jpg 768w\" sizes=\"auto, (max-width: 785px) 100vw, 785px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<p>Dopo la separazione, i due prodotti (lo scheletro carbonioso e il gruppo amminico) seguono destini metabolici completamente diversi.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience2048034676\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4ki3biQ\" target=\"_blank\" aria-label=\"df\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/df-scaled.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/df-scaled.jpg 2560w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/df-300x60.jpg 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/df-1024x203.jpg 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/df-768x153.jpg 768w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/df-1536x305.jpg 1536w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/df-2048x407.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2560px) 100vw, 2560px\" width=\"2560\" height=\"509\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h2 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Destino_metabolico_dei_prodotti_del_catabolismo\"><\/span>Destino metabolico dei prodotti del catabolismo<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h2>\n\n\n\n<p>Una volta che la transaminazione ha separato il gruppo amminico dallo scheletro carbonioso, ciascuno di questi componenti intraprende vie metaboliche specializzate che sono fondamentali per il bilancio energetico, la sintesi di nuove molecole e l&#8217;omeostasi generale dell&#8217;organismo.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience3506883847\" style=\"margin-top: 15px;margin-left: 15px;float: right;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3Hbaafw\" target=\"_blank\" aria-label=\"Cattura\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Cattura-32.png\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Cattura-32.png 307w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/Cattura-32-300x270.png 300w\" sizes=\"auto, (max-width: 307px) 100vw, 307px\" width=\"300\" height=\"270\"   \/><\/a><\/div>\n\n\n<p>Lo <span style=\"text-decoration: underline;\">scheletro carbonioso<\/span> rimanente pu\u00f2 entrare nelle principali vie del metabolismo energetico. In base al loro destino finale, gli amminoacidi vengono classificati in due categorie:<\/p>\n\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li><strong>amminoacidi glucogenici:<\/strong> i loro scheletri carboniosi possono essere convertiti in <strong>piruvato<\/strong> o in intermedi del ciclo dell&#8217;acido citrico (come \u03b1-chetoglutarato, succinil-CoA, fumarato e ossalacetato). Poich\u00e9 questi intermedi sono precursori della sintesi di glucosio tramite la gluconeogenesi, tali amminoacidi sono definiti &#8220;glucogenici&#8221;;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>amminoacidi chetogenici:<\/strong> i loro scheletri carboniosi vengono degradati ad <strong>acetoacetil-CoA<\/strong> e\/o <strong>acetil-CoA<\/strong>. Questi composti non possono essere convertiti in glucosio, ma sono precursori per la sintesi di acidi grassi e corpi chetonici.<\/li>\n<\/ul>\n\n\n\n<p>Esistono inoltre amminoacidi che sono <strong>sia glucogenici che chetogenici<\/strong>, poich\u00e9 parti diverse del loro scheletro carbonioso seguono destini differenti. Tra questi figurano: <strong>triptofano, isoleucina, fenilalanina, tirosina e treonina<\/strong>.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience2564579752\" style=\"margin-top: 15px;margin-right: 15px;float: left;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/4kmxOna\" target=\"_blank\" aria-label=\"Lavazza\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/07\/Lavazza.gif\" alt=\"\"  width=\"300\" height=\"300\"   \/><\/a><\/div>\n\n\n<p>Il <span style=\"text-decoration: underline;\">gruppo amminico<\/span>, convertito in ione <strong>ammonio <\/strong>(NH\u2084\u207a), segue un destino completamente diverso. Una parte pu\u00f2 essere riciclata per la sintesi di nuovi amminoacidi e altri composti azotati. Tuttavia, l&#8217;eccesso di ioni ammonio deve essere prontamente eliminato, poich\u00e9 \u00e8 <strong>altamente tossico<\/strong>, specialmente per il cervello.<\/p>\n\n\n\n<p>La sua tossicit\u00e0 deriva da due fattori principali: in quanto molecola basica, pu\u00f2 alterare l&#8217;equilibrio acido-base cellulare e, soprattutto, interferisce con il metabolismo energetico. In particolare, un eccesso di NH\u2084\u207a sottrae <strong>\u03b1-chetoglutarato<\/strong> al ciclo di Krebs per formare glutammato, depletando un intermedio chiave e compromettendo la capacit\u00e0 della cellula, soprattutto quella neuronale, di produrre ATP.<\/p>\n\n\n\n<p>Per gestire questa potenziale tossicit\u00e0, i mammiferi hanno evoluto un&#8217;efficiente via metabolica per la sua conversione in un composto innocuo ed eliminabile: il ciclo dell&#8217;urea.<\/p>\n\n\n<div id=\"bmscience277386303\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/40p5aup\" target=\"_blank\" aria-label=\"61YY6aokQXL._SX3000_\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/61YY6aokQXL._SX3000_-scaled.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/61YY6aokQXL._SX3000_-scaled.jpg 2560w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/61YY6aokQXL._SX3000_-300x71.jpg 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/61YY6aokQXL._SX3000_-1024x241.jpg 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/61YY6aokQXL._SX3000_-768x181.jpg 768w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/61YY6aokQXL._SX3000_-1536x361.jpg 1536w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/06\/61YY6aokQXL._SX3000_-2048x482.jpg 2048w\" sizes=\"auto, (max-width: 2560px) 100vw, 2560px\" width=\"2560\" height=\"602\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>\n\n\n<h2 class=\"wp-block-heading\"><span class=\"ez-toc-section\" id=\"Il_ciclo_dellurea\"><\/span>Il ciclo dell&#8217;urea<span class=\"ez-toc-section-end\"><\/span><\/h2>\n\n\n\n<p>Il ciclo dell&#8217;urea \u00e8 il processo biochimico chiave che si svolge principalmente nel <strong>fegato<\/strong> dei mammiferi per convertire l&#8217;ammoniaca tossica in <strong>urea<\/strong>, un composto atossico e altamente solubile. Questa via metabolica \u00e8 di importanza strategica per il mantenimento dell&#8217;omeostasi azotata e la prevenzione dell&#8217;iperammoniemia.<\/p>\n\n\n\n<p>L&#8217;urea \u00e8 una molecola piccola e priva di carica, facilmente trasportabile nel sangue fino ai reni, dove viene filtrata ed eliminata con le urine. La sua sintesi richiede substrati specifici che forniscono i suoi atomi costituenti:<\/p>\n\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li>i <strong>due atomi di azoto<\/strong> derivano rispettivamente dall&#8217;<strong>ammoniaca<\/strong> libera e dal gruppo amminico dell&#8217;amminoacido <strong>aspartato<\/strong>;<\/li>\n\n\n\n<li>l&#8217;<strong>atomo di carbonio<\/strong> deriva dall&#8217;<strong>idrogeno carbonato (HCO\u2083\u207b)<\/strong>, incorporato tramite la molecola di carbamilfosfato.<\/li>\n<\/ul>\n\n\n\n<p>Il ciclo si svolge in parte nei mitocondri e in parte nel citosol delle cellule epatiche, attraverso una serie di reazioni enzimatiche:<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"598\" height=\"625\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Il-ciclo-dellurea.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-25651\" style=\"width:269px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Il-ciclo-dellurea.jpg 598w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/11\/Il-ciclo-dellurea-287x300.jpg 287w\" sizes=\"auto, (max-width: 598px) 100vw, 598px\" \/><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<ol class=\"wp-block-list\">\n<li><strong>formazione del carbamilfosfato:<\/strong> nei mitocondri, l&#8217;ammoniaca (NH\u2084\u207a) reagisce con l&#8217;idrogeno carbonato (HCO\u2083\u207b) per formare carbamilfosfato. Questa reazione \u00e8 catalizzata dalla <em>carbamilfosfato sintetasi I<\/em> e richiede il consumo di <strong>due molecole di ATP<\/strong>;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>formazione della citrullina:<\/strong> il gruppo carbamilico viene trasferito all&#8217;<strong>ornitina<\/strong> per formare <strong>citrullina<\/strong>, che viene poi trasportata nel citosol;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>incorporazione del secondo azoto:<\/strong> la citrullina reagisce con l&#8217;<strong>aspartato<\/strong> (che fornisce il secondo atomo di azoto) per formare <strong>arginosuccinato<\/strong>. Anche questa tappa richiede energia, fornita dall&#8217;idrolisi di ATP;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>scissione dell&#8217;Arginosuccinato:<\/strong> l&#8217;arginosuccinato viene scisso in <strong>fumarato<\/strong> e <strong>arginina<\/strong>;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>liberazione dell&#8217;urea:<\/strong> l&#8217;arginina viene idrolizzata dall&#8217;enzima <em>arginasi<\/em> per liberare <strong>urea<\/strong> e rigenerare l&#8217;<strong>ornitina<\/strong>, che pu\u00f2 essere trasportata nuovamente nel mitocondrio per iniziare un altro ciclo.<\/li>\n<\/ol>\n\n\n\n<p>Il ciclo dell&#8217;urea \u00e8 finemente regolato per rispondere alle variazioni del carico di azoto. La regolazione avviene a due livelli:<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\">\n<figure class=\"alignright size-full is-resized\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"295\" height=\"425\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2024\/01\/41scmEC8IRL._SY425_.jpg\" alt=\"\" class=\"wp-image-25480\" style=\"width:153px;height:auto\" srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2024\/01\/41scmEC8IRL._SY425_.jpg 295w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2024\/01\/41scmEC8IRL._SY425_-208x300.jpg 208w\" sizes=\"auto, (max-width: 295px) 100vw, 295px\" \/><figcaption class=\"wp-element-caption\"><strong><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3SiMglu\" target=\"_blank\" rel=\"noreferrer noopener\">Acquista ora<\/a><\/strong><\/figcaption><\/figure>\n<\/div>\n\n\n<ul class=\"wp-block-list\">\n<li><strong>regolazione a lungo termine (genica):<\/strong> un&#8217;alimentazione ricca di proteine induce un aumento della sintesi degli enzimi del ciclo per aumentarne la capacit\u00e0 complessiva;<\/li>\n\n\n\n<li><strong>regolazione a breve termine (allosterica):<\/strong> l&#8217;enzima chiave, la <em>carbamilfosfato sintetasi I<\/em>, \u00e8 attivato allostericamente dall&#8217;<strong>N-acetilglutammato<\/strong>, la cui concentrazione aumenta in risposta a un elevato afflusso di amminoacidi.<\/li>\n<\/ul>\n\n\n\n<p>Dal punto di vista energetico, la sintesi di una molecola di urea \u00e8 un processo costoso. Tuttavia, parte di questo costo viene recuperato: il <strong>fumarato<\/strong> prodotto nel ciclo pu\u00f2 essere convertito in ossalacetato, generando una molecola di <strong>NADH<\/strong> la cui ossidazione contribuisce alla produzione di ATP.<\/p>\n\n\n\n<blockquote class=\"wp-block-quote is-layout-flow wp-block-quote-is-layout-flow\">\n<p><span style=\"text-align: center;\">Fonte:&nbsp;<\/span><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3SiMglu\">Manuale di preclinica. Concorso Nazionale SSM<\/a><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n<figure class=\"wp-block-embed is-type-video is-provider-youtube wp-block-embed-youtube wp-embed-aspect-16-9 wp-has-aspect-ratio\"><div class=\"wp-block-embed__wrapper\">\n<iframe loading=\"lazy\" title=\"Struttura, classificazione e catabolismo delle proteine e degli amminoacidi\" width=\"768\" height=\"432\" src=\"https:\/\/www.youtube.com\/embed\/vu-Zk03S32c?feature=oembed\" frameborder=\"0\" allow=\"accelerometer; autoplay; clipboard-write; encrypted-media; gyroscope; picture-in-picture; web-share\" referrerpolicy=\"strict-origin-when-cross-origin\" allowfullscreen><\/iframe>\n<\/div><\/figure>\n\n\n<div id=\"bmscience3926992388\" style=\"margin-top: 15px;margin-bottom: 15px;margin-left: auto;margin-right: auto;text-align: center;\"><a href=\"https:\/\/amzn.to\/3ZiUlK7\" target=\"_blank\" aria-label=\"060dd986-f86b-40d2-ac67-2a500b3cd031._CR0,0,3000,600_SX1920_\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" src=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/060dd986-f86b-40d2-ac67-2a500b3cd031._CR003000600_SX1920_.jpg\" alt=\"\"  srcset=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/060dd986-f86b-40d2-ac67-2a500b3cd031._CR003000600_SX1920_.jpg 1920w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/060dd986-f86b-40d2-ac67-2a500b3cd031._CR003000600_SX1920_-300x60.jpg 300w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/060dd986-f86b-40d2-ac67-2a500b3cd031._CR003000600_SX1920_-1024x205.jpg 1024w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/060dd986-f86b-40d2-ac67-2a500b3cd031._CR003000600_SX1920_-768x154.jpg 768w, https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/wp-content\/uploads\/2025\/05\/060dd986-f86b-40d2-ac67-2a500b3cd031._CR003000600_SX1920_-1536x307.jpg 1536w\" sizes=\"auto, (max-width: 1920px) 100vw, 1920px\" width=\"1920\" height=\"384\"  style=\"display: inline-block;\" \/><\/a><\/div>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Le proteine sono le macromolecole biologiche pi\u00f9 abbondanti, presenti in ogni cellula e in ogni compartimento cellulare. Esse non rappresentano semplicemente una componente strutturale, ma costituiscono lo strumento molecolare attraverso il quale si esprime l&#8217;informazione genetica. La loro diversit\u00e0 funzionale \u00e8 immensa: agiscono come catalizzatori (enzimi), regolatori (ormoni), elementi di difesa (anticorpi) e componenti strutturali.&hellip;<\/p>\n<p class=\"more\"><a class=\"more-link\" href=\"https:\/\/www.bmscience.net\/blog\/struttura-classificazione-e-catabolismo-delle-proteine-e-degli-amminoacidi\/\">Continue reading <span class=\"screen-reader-text\">Struttura, classificazione e catabolismo delle proteine e degli 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